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dc.contributor.authorDE LA REE RODRÍGUEZ, SANDRA CAROLINA
dc.creatorDE LA REE RODRÍGUEZ, SANDRA CAROLINA; 863069
dc.date.issued43689
dc.identifier.isbn2208565
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.12984/6635-
dc.descriptionTesis de maestría en biociencias
dc.description.abstractLas proteínas y lípidos son los principales macronutrientes que constituyen el alimento de peces marinos, sin embargo, su adecuada utilización y aprovechamiento como nutrientes depende de la presencia y la adecuada cantidad de enzimas digestivas. La tripsina y lipasa pancreática promueven la digestión de dichos nutrientes al ser vertidas en el intestino anterior, y dado que en muchos peces el páncreas es un tejido distribuido de manera difusa, la caracterización y cuantificación de estas enzimas no es común. Sin embargo, su presencia y actividad varía dependiendo de la especie, la edad y los hábitos alimenticios, entre otros factores. Debido a que los sciánidos son peces marinos bien representados en el Golfo de California, el objetivo del presente trabajo fue caracterizar parcialmente y comparar la actividad enzimática de la lipasa y la tripsina en el tracto gastrointestinal de Cynoscion parvipinnis, C. othonopterus y C. xanthulus, con el fin de contribuir al conocimiento de su fisiología digestiva y las potenciales aplicaciones biotecnológicas de estas enzimas. Para ello, se confirmó la presencia de lipasas y tripsina mediante métodos zimográficos y se determinó su peso molecular mediante electroforesis. Para la lipasa se estimaron pesos moleculares de 65.8 y 69.5 kDa para C. othonopterus y C. xanthulus, respectivamente. En C. parvipinnis se evidenciaron dos bandas de lipasas de 61.5 y 36.0 kDa. En las tres especies se observó mayor actividad de lipasa en el intestino anterior, seguida de ciegos pilóricos. La tripsina de C. othonopterus presentó un peso molecular de 24.4 kDa, una temperatura óptima de actividad en un rango entre 55 y 65°C y un pH óptimo entre 8.0 y 9.0. En C. parvipinnis la tripsina exhibió un peso molecular de 23.6 kDa, con una temperatura y pH óptimos de 65°C y 7.0-8.0, respectivamente. El peso molecular de la tripsina de C. xanthulus fue de 23.7 kDa, presentó una temperatura óptima de actividad de 65°C y un pH óptimo de 8.0. Las características bioquímicas observadas en las lipasas y la tripsina de las tres especies de sciánidos en este estudio son similares a las reportadas para otras especies de peces marinos. La tripsina cumple con ciertos criterios que hacen de esta enzima una candidata interesante para algunas aplicaciones industriales, tales como la elaboración de detergentes y alimentos.
dc.description.sponsorshipUniversidad de Sonora. División de Ciencias Biológicas y de la Salud, 2019
dc.formatPDF
dc.languageEspañol
dc.language.isospa
dc.publisherDE LA REE RODRÍGUEZ, SANDRA CAROLINA
dc.rightsopenAccess
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4
dc.subject.classificationENZIMOLOGIA
dc.subject.lccQL630.S34.R43
dc.subject.lcshPeces marinos
dc.subject.lcshEnzimas digestivas
dc.titleCaracterización parcial y actividad enzimática de tripsina y lipasa en el tracto gastrointestinal de Cynoscion parvipinnis, Cynoscion othonopterus y Cynoscion xanthulus
dc.typeTesis de maestría
dc.contributor.directorGONZÁLEZ FÉLIX, MAYRA LIZETT; 26037
dc.degree.departmentDepartamento de Investigaciones Científicas y Tecnológicas
dc.degree.disciplineBIOLOGÍA Y QUÍMICA
dc.degree.grantorUniversidad de Sonora. Campus Hermosillo
dc.degree.levelMaestría
dc.degree.nameMaestría en biociencias
dc.identificator230209
dc.type.ctimasterThesis
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